在内质网中,合成好的肽链发生很长时间的停留(几十分钟),这是因为肽链的折叠与组装需要一定时间
蛋白质控
在内质网内,错误折叠的蛋白不会被转运至高尔基体,它们通过Sec61p 复合体从内质网腔转移至细胞质基质,进而进入泛素降解途径
肽链的折叠
内质网腔同时发生多种蛋白质的合成,同时,网腔内的环境为非还原性,不同蛋白间的疏水相互作用频繁,这导致二硫键难以形成,蛋白折叠困难,为解决这一问题,细胞有以下两点机制
- 蛋白二硫键异构酶 PDI
- 附着在内质网膜的腔面上
- 可以切断异常的二硫键,帮助蛋白重新成键、折叠
- 结合蛋白 BiP ^da0b49
- 属于 HSP70 家族的分子伴侣
- 可以结合新生肽链上的疏水斑 ,直到时间适宜时,在 ATP 的驱动下释放蛋白,保证肽链不被其他疏水相互作用干扰
以上两种蛋白均有4 肽驻留信号(KDEL/HDEL),以保证它们在内质网腔中停留并保持较高的浓度,COP I 介导的膜泡运输会把错误进入高尔基体的蛋白回运
COP II 介导内质网输出的膜泡运输(出芽)执行新生多肽的转移